Anatomija-Leksika

Tripsinogēns

Definīcija - kas ir tripsīns?

Trypsinogēns ir neaktīvs prekursors, tā sauktais Proenzīms, enzīms, kas izgatavots aizkuņģa dziedzerī, ko sauc par aizkuņģa dziedzeri. Kopā ar atlikušo aizkuņģa dziedzera sekrēciju, tā saukto aizkuņģa dziedzeri, proenzīma tripsinogēns caur aizkuņģa dziedzera kanāliem izdalās divpadsmitpirkstu zarnā - tievās zarnas daļā. Šeit notiek fermenta tripsīna aktivizēšana.

Šo fermentu sauc par "Hidrolāze"kategorizēts, tas ir, tas var sadalīt savienojumus starp atsevišķām aminoskābēm. Šis process notiek Tievās zarnas tā vietā sadalās olbaltumvielas, kas tiek uzņemtas caur pārtiku, mazākos aminoskābju fragmentos, kas ļauj tiem absorbēties organismā.

Kā notiek tripsīna aktivizēšana?

Trypsinogēna aktivizēšana pret tripsīnu var notikt divos dažādos veidos. Abos veidos aktivizēšana nenotiek aizkuņģa dziedzera vai tā kanālu rajonā, bet tikai divpadsmitpirkstu zarnas, tievās zarnas daļas, rajonā.

Lai varētu aktivizēt tripsīnu, nepieciešams vēl viens enzīms. Šis ferments tiek ražots divpadsmitpirkstu zarnas sukas malā, t.i., virspusējās šūnās. To sauc Enteropeptidāze vai Enterokināze. Ferments ir viens no Hidrolāzes klasificēti. Tas nozīmē, ka tie, patērējot ūdens molekulas, var atgriezeniski sadalīt atsevišķu aminoskābju savienojumus, kas piešķir proenzīmam tripsinogēnu tā struktūrai. Kad tripsīns tiek aktivizēts tripsīnā, sešu aminoskābju ķēde, tā sauktais heksapeptīds, tiek atdalīta no proenzīma tripsinogēna, patērējot ūdeni. Tas rada saīsinātu aminoskābju ķēdi, salīdzinot ar iepriekšējo. Process tiek saukts ierobežota proteolīze. Tomēr ferments tagad ir tā aktīvajā formā un var sadalīt papildu aminoskābju ķēdes, lai varētu sadalīt un sagremot olbaltumvielas.
Otro tripsinogēna aktivizēšanas variantu pret tripsīnu attēlo jau aktīvais enzīms tripsīns. Tripsīns var ne tikai sadalīt svešos proteīnus mazākās aminoskābju ķēdēs, bet arī par vairākām aminoskābēm saīsināt paša organisma proenzīmus, piemēram, tripsinogēnu. Īpaši patīk tripsīns sadalīties pēc sestās tripsinogēna aminoskābes. Tas nozīmē, ka tiek sadalīts heksapeptīds, kas pārvērš tripsinogēnu tā aktīvajā formā - tripsīnā. Papildus tripsinogēnam aktīvais tripsīns var pārveidot trīs citus fermentus, kas ir svarīgi gremošanai, to aktīvajā formā. Aktivizēšanai ir svarīgi arī divi faktori, kas sākotnēji nav acīmredzami. No vienas puses, tripsīna efekts ir īpaši labs, ja pH ir nedaudz pamatvērtība no 7 līdz 8, kas nozīmē, ka tripsīns arvien vairāk tiek aktivizēts. No otras puses, tripsīns tiek atbrīvots aizkuņģa dziedzerī ar tripsīna inhibitoru. Tas novērš priekšlaicīgu aktivizēšanu aizkuņģa dziedzerī, un to sadala tikai divpadsmitpirkstu zarnā.

Kur tiek ražots tripsīns?

Proenzīma tripsinogēns ir aptuveni formulēts aizkuņģa dziedzerī. Tas melo pāri vēdera augšdaļai pa kreisi no kuņģa. Aizkuņģa dziedzeri joprojām var sadalīt divās daļās:

No endokrīnā daļa ražo hormonus, piemēram insulīns cukura līdzsvara regulēšanai, kas darbojas organismā.
No eksokrīnā daļakas veido aizkuņģa dziedzera lielāko daļu, rada aizkuņģa dziedzeri, kas ir proenzīms Tripsinogēns un tam ir svarīga loma gremošanā.

Jūs varētu interesēt arī: Aizkuņģa dziedzera funkcijas

Kādas ir normālās vērtības?

Tā kā tripsinogēns parasti caur aizkuņģa dziedzera kanāliem nonāk tieši tievajā zarnā, asinīs parasti tripsinogēna nav, kas nozīmē, ka normālās vērtības tuvojas nullei.

Ja asinīs tiek atklāts tripsinogēns, atklājums noteikti liecina par patoloģisku procesu. Piemēram, šeit nāk akūta Pankreatīts un a Cistiskā fibroze jautājumā. Jaundzimušo skrīninga laikā tiek pārbaudīts tripsīns.

Kāds tripsīns ir saistīts ar cistisko fibrozi?

Cistiskās fibrozes gadījumā, ko sauc arī par cistisko fibrozi, mutācijas rezultātā genomā mainās sekrēcijas sastāvs no dziedzeriem, kas atbrīvo to sekrēciju uz ķermeņa virsmu, piemēram, zarnu. Sekrecija kļūst ievērojami viskozāka, kas nozīmē, ka to var atbrīvot lēnāk.

Īpaši kritiski tas ir aizkuņģa dziedzera gadījumā. Sakarā ar ilgāku uzturēšanās laiku aizkuņģa dziedzera ejās, sekrēcijai ir pastiprināta iedarbība orgānā. Tā kā tripsīns tiek arvien vairāk aktivizēts arī tripsīnā, notiek paša ķermeņa gremošana, kas var izraisīt akūtu pankreatītu.

Papildinformāciju par tēmu var atrast šeit: Cistiskā fibroze

Kas ir tripsīns?

Tripsīns ir ferments, kas rodas no neaktīva prekursora, proenzīma tripsinogēna, un tam ir svarīga loma olbaltumvielu sagremošanā. Proenzīma tripsinogēns nāk no aizkuņģa dziedzera eksokrīnās daļas. Šis proenzīms tiek aktivizēts divos dažādos veidos. No vienas puses, ar enzīma enteropeptidāzes palīdzību tiek sadalīta aminoskābju ķēde, kas sastāv no sešām aminoskābēm. No otras puses, tripsīns var sevi aktivizēt. Arī šeit tiek sadalīta aminoskābju ķēde, kas sastāv no sešām aminoskābēm. Aktīvais tripsīns var veikt arī trīs proenzīmus Prokarboksipeptidāzes, Proaminopeptidases un Himotripsinogēns pārveidojot to trīs aktīvos enzīmus, sadalot aminoskābju ķēdi. Šie trīs fermenti ir iesaistīti arī olbaltumvielu gremošanā.

Tripsīnu klasificē kā enzīmu kategorijā Hidrolāzes klasificēti. Tas nozīmē, ka, patērējot ūdeni, tie var atgriezeniski sadalīt savienojumus starp aminoskābēm. Spēja sadalīt aminoskābju ķēdes maksimāli sasniedz nedaudz pamata aizkuņģa dziedzerī ar pH vērtībām no 7 līdz 8. Šis īpašums ir būtisks gremošanas procesam.

Pēc fermentiem mutes siekalās tripsīns apzīmē olbaltumvielu šķelšanās otro soli. Ferments no ārpuses nesadala olbaltumvielu aminoskābju ķēdi, bet gan sadala visu ķēdi vairākos mazos fragmentos, kurus pēc tam saīsina citi fermenti, lai tie būtu var uzsūkties organismā caur zarnu gļotādu.

Plašāku informāciju var atrast šeit: Tripsīns

Kas notiek ar tripsīna deficītu?

Trūkstot tripsīnam, tiek traucēta olbaltumvielu sagremošana. Turpmāk organismā tiek absorbēts mazāk aminoskābju. Tā kā dažas aminoskābes ir svarīgas cilvēka ķermenim, jo tās nevar ražot ne modificējot esošās aminoskābes, ne arī veicot to pašu sintēzi, pēc kāda laika rodas deficīta simptomi, kas, neārstējot, var izraisīt nopietnas sekas.

Turklāt var gadīties, ka tiek izmantoti ķermeņa aminoskābju krājumi, piemēram, olbaltumvielas muskuļos, kas noved pie svara zuduma un samazinātas noturības.

Alfa-1 antitripsīna deficīts

Alfa-1 antitripsīna deficītu bieži izraisa ģenētisks defekts. Alfa-1-antitripsīns ir ferments, kas kavē citu enzīmu darbību. Fermentiem, kas tiek kavēti šajā procesā, parasti ir olbaltumvielu sadalīšana, liekot tiem zaudēt funkciju. Tādējādi alfa-1-antitripsīnu var izmantot arī kā Proteināzes inhibitors tiek izraudzītas.

Fermenti, kurus nomāc Alfa-1-Antitripsīns, notiek galvenokārt iekaisuma procesos un galvenokārt Himotripsīns, tripsīns, plazmīns, elastāze un Trombīns.

Elastāzes inhibīcijai šeit ir īpaša nozīme. Parasti elastāze noārda elastīnu, kas galvenokārt atrodams plaušās. Elastīns ir strukturāls proteīns, kas lielā mērā ir atbildīgs par plaušu elastību. Ja trūkst elastāzes inhibitoru, piemēram, alfa-1-antitripsīna, tas var izraisīt elastāzes aktivitātes palielināšanos plaušās. Šeit, tāpat kā visur citur ķermenī, elastāze sadala olbaltumvielas, bet tas ietekmē paša ķermeņa audus plaušās. Tas noved pie masīviem plaušu audu bojājumiem, kas neizbēgami ierobežo plaušu darbību. Simptomi, kas no tā attīstās, ietver Klepus, elpas trūkums un elpceļu sašaurināšanās. Turklāt aknās, kuras galvenokārt ir atbildīgas par elastāzes ražošanu, var būt paaugstinātas aknu vērtības, un tās var vēl vairāk sabojāt žultsceļu sastrēgumi.

Vairāk informācijas var atrast šeit: Alfa-1 antitripsīna deficīts